Stabilisierung und Aktion von Multienzymkomplexen bei extremen Temperaturen

Projektleitung und Mitarbeiter

Bisswanger, H. (Prof. Dr. rer. nat.), Witzmann, S. (Dipl. Biol.), Gebhart, U. (Dipl. Biol.)

Mittelgeber :

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

In heißen Quellen oder auf stark erwärmten Böden lebende Mikroorganismen sind in der Lage, bei Temperaturen bis 100ºC zu leben. Die Stabilisierung hoch-komplexer Proteinstrukturen stellt unter solchen Bedingungen ein besonderes Problem dar. In diesem Projekt werden die Prinzipien der Stabilisierung von Proteinen einerseits an einem einfachen Beispiel, dem Enzym Xylose-Isomerase, und andererseits an einem Multienzymkomplex, dem Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex, studiert. Bei der Xylose-Isomerase spielen Metallionen für die Stabilisierung eine wichtige Rolle, während bei dem Multienzymkomplex die Zunahme hydrophober Interaktionen zum Zusammenhalt nicht-kovalent verbundener Untereinheiten ausschlaggebend ist.

Publikationen

Maas, E., Pospichal, H., Köplin, R., Bisswanger, H.: Multi-enzyme complexes in thermophilic organisms: Isolation and characterization of the pyruvate dehydrogenase complex from Thermus aquaticus AT62. J. gen. Microbiol. 138, 795 802 (1992).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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